Aspartate-semialdehyde dehydrogenase/Aspartate-semialdehyde dehydrogenase

Aspartato-semialdeide deidrogenasi/Aspartato-semialdeide deidrogenasi: In enzimologia, un'aspartato-semialdeide deidrogenasi è un enzima molto importante nella biosintesi degli amminoacidi nei procarioti, nei funghi e in alcune piante superiori. Forma un punto di diramazione precoce nella via metabolica formando lisina, metionina, leucina e isoleucina dall'aspartato. Questo percorso produce anche diaminopimelato che svolge un ruolo essenziale nella formazione della parete cellulare batterica. C'è un particolare interesse per l'ASADH in quanto disabilitare questo enzima si rivela fatale per l'organismo dando origine alla possibilità di una nuova classe di antibiotici, fungicidi ed erbicidi volti a inibirlo.
Aspartato-tRNAAsn ligasi/Aspartato-tRNA(Asn) ligasi: Aspartato --- tRNAAsn ligasi è un enzima con nome sistematico L-aspartato: tRNAAsx ligasi (formante AMP) . Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica ATP + L-aspartato + tRNAAsx AMP + difosfato + aspartil-tRNAAsx
Aspartato-tRNA ligasi/Aspartato-tRNA ligasi: In enzimologia, una ligasi aspartato-tRNA è un enzima che catalizza la reazione chimica ATP + L-aspartato + tRNAAsp AMP + difosfato + L-aspartil-tRNAAsp
Aspartato 1-decarbossilasi/Aspartato 1-decarbossilasi: In enzimologia, un'aspartato 1-decarbossilasi (EC 4.1.1.11 ) è un enzima che catalizza la reazione chimica L-aspartato beta-alanina + CO 2
Aspartato 4-decarbossilasi/Aspartato 4-decarbossilasi: In enzimologia, un'aspartato 4-decarbossilasi (EC 4.1.1.12 ) è un enzima che catalizza la reazione chimica L-aspartato L-alanina + CO 2
Aspartato N-acetiltransferasi/Aspartato N-acetiltransferasi: In enzimologia, un'aspartato N-acetiltransferasi è un enzima che catalizza la reazione chimica acetil-CoA + L-aspartato CoA + N-acetil-L-aspartato
Aspartato amino_transferasi/Aspartato transaminasi: L'aspartato transaminasi ( AST ) o aspartato aminotransferasi , noto anche come AspAT/ASAT/AAT o (siero) glutammico ossalacetico transaminasi , è un enzima transaminasi dipendente dal piridossalfosfato (PLP) che è stato descritto per la prima volta da Arthur Karmen e colleghi nel 1954. AST catalizza il trasferimento reversibile di un gruppo α-amminico tra aspartato e glutammato e, come tale, è un enzima importante nel metabolismo degli aminoacidi. L'AST si trova nel fegato, nel cuore, nei muscoli scheletrici, nei reni, nel cervello e nei globuli rossi. Il livello sierico di AST, il livello sierico di ALT e il loro rapporto sono comunemente misurati clinicamente come biomarcatori per la salute del fegato. I test fanno parte dei pannelli ematici.
Aspartato aminopeptidasi/Glutamil aminopeptidasi: Glutamil aminopeptidasi (CE 3.4.11.7, aminopeptidasi A, aspartato aminopeptidasi, angiotensinase A, glutamil peptidasi, Ca 2+ attivati glutammato aminopeptidasi, membrana aminopeptidasi II, antigene BP-1 / 6C3 dei linfociti B, topo L-aspartato aminopeptidasi, angiotensinase A2 ) è un enzima codificato dal gene ENPEP . Anche la glutamil aminopeptidasi è stata recentemente denominata CD249 (cluster di differenziazione 249).
Aspartato aminotransferasi/Aspartato transaminasi: L'aspartato transaminasi ( AST ) o aspartato aminotransferasi , noto anche come AspAT/ASAT/AAT o (siero) glutammico ossalacetico transaminasi , è un enzima transaminasi dipendente dal piridossalfosfato (PLP) che è stato descritto per la prima volta da Arthur Karmen e colleghi nel 1954. AST catalizza il trasferimento reversibile di un gruppo α-amminico tra aspartato e glutammato e, come tale, è un enzima importante nel metabolismo degli aminoacidi. L'AST si trova nel fegato, nel cuore, nei muscoli scheletrici, nei reni, nel cervello e nei globuli rossi. Il livello sierico di AST, il livello sierico di ALT e il loro rapporto sono comunemente misurati clinicamente come biomarcatori per la salute del fegato. I test fanno parte dei pannelli ematici.
Aspartato aminotransferasi/Aspartato transaminasi: L'aspartato transaminasi ( AST ) o aspartato aminotransferasi , noto anche come AspAT/ASAT/AAT o (siero) glutammico ossalacetico transaminasi , è un enzima transaminasi dipendente dal piridossalfosfato (PLP) che è stato descritto per la prima volta da Arthur Karmen e colleghi nel 1954. AST catalizza il trasferimento reversibile di un gruppo α-amminico tra aspartato e glutammato e, come tale, è un enzima importante nel metabolismo degli aminoacidi. L'AST si trova nel fegato, nel cuore, nei muscoli scheletrici, nei reni, nel cervello e nei globuli rossi. Il livello sierico di AST, il livello sierico di ALT e il loro rapporto sono comunemente misurati clinicamente come biomarcatori per la salute del fegato. I test fanno parte dei pannelli ematici.
Aspartato aminotransfert/Aspartato transaminasi: L'aspartato transaminasi ( AST ) o aspartato aminotransferasi , noto anche come AspAT/ASAT/AAT o (siero) glutammico ossalacetico transaminasi , è un enzima transaminasi dipendente dal piridossalfosfato (PLP) che è stato descritto per la prima volta da Arthur Karmen e colleghi nel 1954. AST catalizza il trasferimento reversibile di un gruppo α-amminico tra aspartato e glutammato e, come tale, è un enzima importante nel metabolismo degli aminoacidi. L'AST si trova nel fegato, nel cuore, nei muscoli scheletrici, nei reni, nel cervello e nei globuli rossi. Il livello sierico di AST, il livello sierico di ALT e il loro rapporto sono comunemente misurati clinicamente come biomarcatori per la salute del fegato. I test fanno parte dei pannelli ematici.
Aspartato ammoniaca liasi/aspartato ammoniaca liasi: In enzimologia, un'aspartato ammoniaca-liasi (EC 4.3.1.1 ) è un enzima che catalizza la reazione chimica L-aspartato fumarato + NH 3
Aspartato carbamoil_transferasi/Aspartato carbamoiltransferasi: L'aspartato carbamoiltransferasi catalizza il primo passo nella via biosintetica della pirimidina.
Aspartato carbamoiltransferasi/Aspartato carbamoiltransferasi: L'aspartato carbamoiltransferasi catalizza il primo passo nella via biosintetica della pirimidina.
Aspartato deidrogenasi/Aspartato deidrogenasi: L'aspartato deidrogenasi (EC 1.4.1.21 ) è un enzima che catalizza la reazione chimica L-aspartato + H 2 O + NAD(P)+ ossalacetato + NH 3 + NAD(P)H + H +
Aspartato chinasi/aspartato chinasi: L'aspartato chinasi o aspartochinasi ( AK ) è un enzima che catalizza la fosforilazione dell'amminoacido aspartato. Questa reazione è il primo passo nella biosintesi di altri tre amminoacidi: metionina, lisina e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Le aspartochinasi sono presenti solo nei microrganismi e nelle piante, ma non negli animali, che devono ottenere dalla dieta gli aminoacidi della famiglia degli aspartato. Di conseguenza, la metionina, la lisina e la treonina sono amminoacidi essenziali negli animali.
Aspartato proteasi/Aspartico proteasi: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Aspartato racemasi/aspartato racemasi: In enzimologia, una racemasi aspartato è un enzima che catalizza la seguente reazione chimica: L-aspartato D-aspartato
Recettore dell'aspartato/proteine ​​di chemiotassi che accettano il metil: Le proteine ​​chemiotassi che accettano il metil sono una famiglia di recettori transmembrana che mediano la risposta chemiotattica in alcuni batteri enterici, come Salmonella typhimurium ed Escherichia coli. Questi recettori per la chemiotassi che accettano il metile sono uno dei primi componenti dell'eccitazione sensoriale e delle risposte di adattamento nei batteri, che agiscono per alterare il comportamento di nuoto al rilevamento di sostanze chimiche specifiche. L'uso dell'MCP consente ai batteri di rilevare le concentrazioni di molecole nella matrice extracellulare in modo che i batteri possano nuotare o rotolare di conseguenza. Se il batterio rileva livelli crescenti di attrattivi (nutrienti) o livelli decrescenti di repellenti (tossine), il batterio continuerà a nuotare in avanti o a nuotare senza problemi. Se il batterio rileva livelli decrescenti di attrattivi o livelli crescenti di repellenti, il batterio cadrà e si riorienterà in una nuova direzione. In questo modo, un batterio può nuotare verso i nutrienti e lontano dalle tossine
Aspartato semialdeide_deidrogenasi/Aspartato-semialdeide deidrogenasi: In enzimologia, un'aspartato-semialdeide deidrogenasi è un enzima molto importante nella biosintesi degli amminoacidi nei procarioti, nei funghi e in alcune piante superiori. Forma un punto di diramazione precoce nella via metabolica formando lisina, metionina, leucina e isoleucina dall'aspartato. Questo percorso produce anche diaminopimelato che svolge un ruolo essenziale nella formazione della parete cellulare batterica. C'è un particolare interesse per l'ASADH in quanto disabilitare questo enzima si rivela fatale per l'organismo dando origine alla possibilità di una nuova classe di antibiotici, fungicidi ed erbicidi volti a inibirlo.
Aspartato transaminasi/Aspartato transaminasi: L'aspartato transaminasi ( AST ) o aspartato aminotransferasi , noto anche come AspAT/ASAT/AAT o (siero) glutammico ossalacetico transaminasi , è un enzima transaminasi dipendente dal piridossalfosfato (PLP) che è stato descritto per la prima volta da Arthur Karmen e colleghi nel 1954. AST catalizza il trasferimento reversibile di un gruppo α-amminico tra aspartato e glutammato e, come tale, è un enzima importante nel metabolismo degli aminoacidi. L'AST si trova nel fegato, nel cuore, nei muscoli scheletrici, nei reni, nel cervello e nei globuli rossi. Il livello sierico di AST, il livello sierico di ALT e il loro rapporto sono comunemente misurati clinicamente come biomarcatori per la salute del fegato. I test fanno parte dei pannelli ematici.
Aspartato transcarbamoilasi/aspartato carbamoiltransferasi: L'aspartato carbamoiltransferasi catalizza il primo passo nella via biosintetica della pirimidina.
Aspartato transferasi/Aspartato transaminasi: L'aspartato transaminasi ( AST ) o aspartato aminotransferasi , noto anche come AspAT/ASAT/AAT o (siero) glutammico ossalacetico transaminasi , è un enzima transaminasi dipendente dal piridossalfosfato (PLP) che è stato descritto per la prima volta da Arthur Karmen e colleghi nel 1954. AST catalizza il trasferimento reversibile di un gruppo α-amminico tra aspartato e glutammato e, come tale, è un enzima importante nel metabolismo degli aminoacidi. L'AST si trova nel fegato, nel cuore, nei muscoli scheletrici, nei reni, nel cervello e nei globuli rossi. Il livello sierico di AST, il livello sierico di ALT e il loro rapporto sono comunemente misurati clinicamente come biomarcatori per la salute del fegato. I test fanno parte dei pannelli ematici.
Aspartato%E2%80%94ammoniaca ligasi/Aspartato-ammoniaca ligasi: In enzimologia, una ligasi aspartato-ammoniaca (EC 6.3.1.1 ) è un enzima che catalizza la reazione chimica ATP + L-aspartato + NH 3 AMP + difosfato + L-asparagina
Aspartato%E2%80%94ammoniaca ligasi_(formante ADP)/Aspartato—ligasi ammoniacale (formante ADP): In enzimologia, una ligasi aspartato-ammoniaca (formante ADP) (EC 6.3.1.4 ) è un enzima che catalizza la reazione chimica ATP + L-aspartato + NH 3 ADP + fosfato + L-asparagina
Aspartato%E2%80%94fenilpiruvato transaminasi/Aspartato—fenilpiruvato transaminasi: In enzimologia, una transaminasi aspartato-fenilpiruvato è un enzima che catalizza la reazione chimica L-aspartato + fenilpiruvato ossalacetato + L-fenilalanina
Aspartato%E2%80%94prefenato aminotransferasi/Aspartato—prefenato aminotransferasi: In enzimologia, un'aspartato-prefenato aminotransferasi è un enzima che catalizza la reazione chimica L-agenato + ossalacetato prefenato + L-aspartato
Aspartato%E2%80%94tRNA(Asn) ligasi/Aspartato—tRNA(Asn) ligasi: Aspartato --- tRNAAsn ligasi è un enzima con nome sistematico L-aspartato: tRNAAsx ligasi (formante AMP) . Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica ATP + L-aspartato + tRNAAsx AMP + difosfato + aspartil-tRNAAsx
Aspartato%E2%80%94tRNA ligasi/Aspartato—tRNA ligasi: In enzimologia, una ligasi aspartato-tRNA è un enzima che catalizza la reazione chimica ATP + L-aspartato + tRNAAsp AMP + difosfato + L-aspartil-tRNAAsp
Acido aspartico/aspartico: L'acido aspartico (simbolo Asp o D ; la forma ionica è nota come aspartato ), è un α-amminoacido che viene utilizzato nella biosintesi delle proteine. Come tutti gli altri amminoacidi, contiene un gruppo amminico e un acido carbossilico. Il suo gruppo α-amminico è nel protonato –NH + 3 si forma in condizioni fisiologiche, mentre il suo gruppo acido α-carbossilico viene deprotonato −COO − in condizioni fisiologiche. L'acido aspartico ha una catena laterale acida (CH 2 COOH) che reagisce con altri amminoacidi, enzimi e proteine ​​nel corpo. In condizioni fisiologiche (pH 7,4) nelle proteine ​​la catena laterale di solito si presenta sotto forma di aspartato con carica negativa, −COO − . È un amminoacido non essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo può sintetizzarlo secondo necessità. È codificato dai codoni GAT e GAC. Nell'mRNA, CUA e CUG.
Acido aspartico/acido aspartico: L'acido aspartico (simbolo Asp o D ; la forma ionica è nota come aspartato ), è un α-amminoacido che viene utilizzato nella biosintesi delle proteine. Come tutti gli altri amminoacidi, contiene un gruppo amminico e un acido carbossilico. Il suo gruppo α-amminico è nel protonato –NH + 3 si forma in condizioni fisiologiche, mentre il suo gruppo acido α-carbossilico viene deprotonato −COO − in condizioni fisiologiche. L'acido aspartico ha una catena laterale acida (CH 2 COOH) che reagisce con altri amminoacidi, enzimi e proteine ​​nel corpo. In condizioni fisiologiche (pH 7,4) nelle proteine ​​la catena laterale di solito si presenta sotto forma di aspartato con carica negativa, −COO − . È un amminoacido non essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo può sintetizzarlo secondo necessità. È codificato dai codoni GAT e GAC. Nell'mRNA, CUA e CUG.
Acido aspartico/acido aspartico: L'acido aspartico (simbolo Asp o D ; la forma ionica è nota come aspartato ), è un α-amminoacido che viene utilizzato nella biosintesi delle proteine. Come tutti gli altri amminoacidi, contiene un gruppo amminico e un acido carbossilico. Il suo gruppo α-amminico è nel protonato –NH + 3 si forma in condizioni fisiologiche, mentre il suo gruppo acido α-carbossilico viene deprotonato −COO − in condizioni fisiologiche. L'acido aspartico ha una catena laterale acida (CH 2 COOH) che reagisce con altri amminoacidi, enzimi e proteine ​​nel corpo. In condizioni fisiologiche (pH 7,4) nelle proteine ​​la catena laterale di solito si presenta sotto forma di aspartato con carica negativa, −COO − . È un amminoacido non essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo può sintetizzarlo secondo necessità. È codificato dai codoni GAT e GAC. Nell'mRNA, CUA e CUG.
Acido aspartico_(data_page)/Acido aspartico (data page):
Acido aspartico_metabolismo/Acido aspartico: L'acido aspartico (simbolo Asp o D ; la forma ionica è nota come aspartato ), è un α-amminoacido che viene utilizzato nella biosintesi delle proteine. Come tutti gli altri amminoacidi, contiene un gruppo amminico e un acido carbossilico. Il suo gruppo α-amminico è nel protonato –NH + 3 si forma in condizioni fisiologiche, mentre il suo gruppo acido α-carbossilico viene deprotonato −COO − in condizioni fisiologiche. L'acido aspartico ha una catena laterale acida (CH 2 COOH) che reagisce con altri amminoacidi, enzimi e proteine ​​nel corpo. In condizioni fisiologiche (pH 7,4) nelle proteine ​​la catena laterale di solito si presenta sotto forma di aspartato con carica negativa, −COO − . È un amminoacido non essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo può sintetizzarlo secondo necessità. È codificato dai codoni GAT e GAC. Nell'mRNA, CUA e CUG.
Acido aspartico_proteasi/Proteasi aspartica: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Acido aspartico_proteasi/Proteasi aspartica: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Alfa-decarbossilasi aspartica/alfa-decarbossilasi aspartica: L'alfa-decarbossilasi aspartica può riferirsi a: Aspartato 1-decarbossilasi, un enzima Glutammato decarbossilasi, un enzima
Endopeptidasi aspartica/proteasi aspartica: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Endopeptidasi aspartiche/Proteasi aspartica: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Emoglobinasi aspartica_I/Plasmepsina I: La plasmepsina I è un enzima. Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica Idrolisi del legame -Phe 33 -Leu- nella catena alfa dell'emoglobina, che porta alla denaturazione della molecola
Emoglobinasi aspartica_II/Plasmepsina II: La plasmepsina II (EC 3.4.23.39 , emoglobinasi aspartica II , PFAPD ) è un enzima. Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica Idrolisi dei legami che uniscono alcuni residui idrofobici nell'emoglobina o nella globina. Si unirà anche i piccoli substrati molecola, come Ala-Leu-Glu-Arg-Thr-Phe-Phe (NO 2) -Ser-Phe-Pro-Thr
Aspartico chinasi/aspartato chinasi: L'aspartato chinasi o aspartochinasi ( AK ) è un enzima che catalizza la fosforilazione dell'amminoacido aspartato. Questa reazione è il primo passo nella biosintesi di altri tre amminoacidi: metionina, lisina e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Le aspartochinasi sono presenti solo nei microrganismi e nelle piante, ma non negli animali, che devono ottenere dalla dieta gli aminoacidi della famiglia degli aspartato. Di conseguenza, la metionina, la lisina e la treonina sono amminoacidi essenziali negli animali.
Proteasi aspartica/Proteasi aspartica: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Aspartico proteasi/Aspartico proteasi: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Proteinasi aspartica/Proteasi aspartica: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Aspartico proteinasi_yscA/saccaropepsina: La saccaropepsina è un enzima. Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica Idrolisi di proteine ​​con ampia specificità per i legami peptidici. Fende il legame -Leu-Leu-Val-Tyr in un substrato sintetico.
Aspartmene/Aspartame: L'aspartame è un dolcificante artificiale non saccaridico 200 volte più dolce del saccarosio ed è comunemente usato come sostituto dello zucchero negli alimenti e nelle bevande. È un estere metilico del dipeptide acido aspartico/fenilalanina con i nomi commerciali NutraSweet , Equal e Canderel . L'aspartame è stato prodotto per la prima volta nel 1965 e approvato per l'uso nei prodotti alimentari dalla Food and Drug Administration (FDA) degli Stati Uniti nel 1981.
Aspartoacilasi/Aspartoacilasi: L'aspartoacilasi è un enzima idrolasi che nell'uomo è codificato dal gene ASPA . ASPA è responsabile per catalizzare la deacilazione di N-acetil-L-aspartato (N-acetilaspartato) in aspartato e acetato. È un'idrolasi zinco-dipendente che promuove la deprotonazione dell'acqua da utilizzare come nucleofilo in un meccanismo analogo a molte altre idrolasi zinco-dipendenti. Si trova più comunemente nel cervello, dove controlla i livelli di N-actetyl-l-aspartato. Le mutazioni che determinano la perdita dell'attività dell'aspartoacilasi sono associate alla malattia di Canavan, una rara malattia neurodegenerativa autosomica recessiva.
Deficit di aspartoacilasi/malattia di Canavan: La malattia di Canavan , o malattia di Canavan-Van Bogaert-Bertrand, è una malattia degenerativa autosomica recessiva rara e fatale che causa danni progressivi alle cellule nervose e perdita di sostanza bianca nel cervello. È una delle più comuni malattie cerebrali degenerative dell'infanzia. È causata da una carenza dell'enzima aminoacilasi 2 e fa parte di un gruppo di malattie genetiche chiamate leucodistrofie. È caratterizzato dalla degenerazione della mielina nello strato fosfolipidico che isola l'assone di un neurone ed è associato a un gene situato sul cromosoma umano 17.
Aspartochinasi/aspartato chinasi: L'aspartato chinasi o aspartochinasi ( AK ) è un enzima che catalizza la fosforilazione dell'amminoacido aspartato. Questa reazione è il primo passo nella biosintesi di altri tre amminoacidi: metionina, lisina e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Le aspartochinasi sono presenti solo nei microrganismi e nelle piante, ma non negli animali, che devono ottenere dalla dieta gli aminoacidi della famiglia degli aspartato. Di conseguenza, la metionina, la lisina e la treonina sono amminoacidi essenziali negli animali.
Aspartil/acido aspartico: L'acido aspartico (simbolo Asp o D ; la forma ionica è nota come aspartato ), è un α-amminoacido che viene utilizzato nella biosintesi delle proteine. Come tutti gli altri amminoacidi, contiene un gruppo amminico e un acido carbossilico. Il suo gruppo α-amminico è nel protonato –NH + 3 si forma in condizioni fisiologiche, mentre il suo gruppo acido α-carbossilico viene deprotonato −COO − in condizioni fisiologiche. L'acido aspartico ha una catena laterale acida (CH 2 COOH) che reagisce con altri amminoacidi, enzimi e proteine ​​nel corpo. In condizioni fisiologiche (pH 7,4) nelle proteine ​​la catena laterale di solito si presenta sotto forma di aspartato con carica negativa, −COO − . È un amminoacido non essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo può sintetizzarlo secondo necessità. È codificato dai codoni GAT e GAC. Nell'mRNA, CUA e CUG.
Aspartil-tRNAAsn: L-glutammina amido-ligasi_(formante ADP)/asparaginil-tRNA sintasi (idrolisi della glutammina): In enzimologia, un'asparaginil-tRNA sintasi (idrolisi della glutammina) è un enzima che catalizza la reazione chimica ATP + aspartil-tRNAAsn + L-glutammina ADP + fosfato + asparaginil-tRNAAsn + L-glutammato
Aspartil aminopeptidasi/Aspartil aminopeptidasi: L'aspartil aminopeptidasi è un enzima. Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica Rilascio di un aspartato o glutammato N-terminale da un peptide, con preferenza per l'aspartato
Aspartil dipeptidasi/dipeptidasi E: La dipeptidasi E è un enzima. Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica La dipeptidasi E catalizza l'idrolisi dei dipeptidi Asp!Xaa. Non agisce sui peptidi con N-terminale Glu, Asn o Gln, né scinde i peptidi isoaspartilici
Aspartil proteasi/Aspartica proteasi: Le proteasi aspartiche sono un tipo catalitico di enzimi proteasi che utilizzano una molecola d'acqua attivata legata a uno o più residui di aspartato per la catalisi dei loro substrati peptidici. In generale, hanno due aspartati altamente conservati nel sito attivo e sono attivi in ​​modo ottimale a pH acido. Quasi tutte le proteasi aspartiche conosciute sono inibite dalla pepstatina.
Aspartilglucosamina/Aspartilglucosamina: L'aspartilglucosamina è un derivato dell'acido aspartico.
Aspartilglucosaminidasi/Aspartilglucosaminidasi: La N(4)-(beta-N-acetilglucosaminil)-L-asparaginasi è un enzima che nell'uomo è codificato dal gene AGA .
Aspartilglucosaminuria/Aspartilglucosaminuria: L'aspartilglucosaminuria ( AGU ) è una malattia ereditaria caratterizzata da un declino delle funzioni mentali, accompagnato da un aumento dei problemi della pelle, delle ossa e delle articolazioni.
Aspartilglucosilaminasi/Aspartilglucosaminidasi: La N(4)-(beta-N-acetilglucosaminil)-L-asparaginasi è un enzima che nell'uomo è codificato dal gene AGA .
Aspartilglucosilamina deaspartilasi/N4-(beta-N-acetilglucosaminil)-L-asparaginasi: N4- (beta-N-acetylglucosaminyl) -L-asparaginasi (CE 3.5.1.26, aspartylglucosylamine deaspartylase, aspartylglucosylaminase, aspartylglucosaminidase, aspartylglycosylamine amidoidrolasi, N-aspartil-beta-glucosaminidasi, glucosylamidase, beta-aspartylglucosylamine amidoidrolasi, 4-N- (beta -N-acetil-D-glucosaminil)-L-asparagina amidoidrolasi ) è un enzima con nome sistematico N4-(beta-N-acetil-D-glucosaminil)-L-asparagina amidoidrolasi . Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica N 4 -(beta-N-acetil-D-glucosaminil)-L-asparagina + H 2 O N-acetil-beta-D-glucosaminilammina + L-aspartato
Aspartilglicosaminuria/Aspartilglucosaminuria: L'aspartilglucosaminuria ( AGU ) è una malattia ereditaria caratterizzata da un declino delle funzioni mentali, accompagnato da un aumento dei problemi della pelle, delle ossa e delle articolazioni.
Aspartilglicosilamina amidoidrolasi/N4-(beta-N-acetilglucosaminil)-L-asparaginasi: N4- (beta-N-acetylglucosaminyl) -L-asparaginasi (CE 3.5.1.26, aspartylglucosylamine deaspartylase, aspartylglucosylaminase, aspartylglucosaminidase, aspartylglycosylamine amidoidrolasi, N-aspartil-beta-glucosaminidasi, glucosylamidase, beta-aspartylglucosylamine amidoidrolasi, 4-N- (beta -N-acetil-D-glucosaminil)-L-asparagina amidoidrolasi ) è un enzima con nome sistematico N4-(beta-N-acetil-D-glucosaminil)-L-asparagina amidoidrolasi . Questo enzima catalizza la seguente reazione chimica N 4 -(beta-N-acetil-D-glucosaminil)-L-asparagina + H 2 O N-acetil-beta-D-glucosaminilammina + L-aspartato
Aspartiltransferasi/Aspartiltransferasi: In enzimologia, un aspartiltransferasi (EC 2.3.2.7) è un enzima che catalizza la reazione chimica L-asparagina + idrossilammina NH 3 + L-aspartilidrossamato
Asparuch/Asparuh della Bulgaria: Asparuh era un sovrano dei Bulgari nella seconda metà del VII secolo ed è accreditato con l'istituzione del Primo Impero bulgaro nel 681.
Asparuh/Asparuh della Bulgaria: Asparuh era un sovrano dei Bulgari nella seconda metà del VII secolo ed è accreditato con l'istituzione del Primo Impero bulgaro nel 681.
Asparuh Donev/Asparuh Nikodimov: Asparuh "Paro" Donev Nikodimov è un ex calciatore bulgaro e in seguito allenatore.
Asparuh Nikodimov/Asparuh Nikodimov: Asparuh "Paro" Donev Nikodimov è un ex calciatore bulgaro e in seguito allenatore.
Asparuh Panov/Asparuh Panov: Asparuh Panov è un medico e politico liberale bulgaro. È un ex membro del Parlamento ed ex vicepresidente dell'Internazionale liberale.
Picco Asparuh/Picco Asparuh: Asparuh Peak è un picco situato sull'isola di Livingston, in Antartide. La vetta sale a 760 m a Bowles Ridge ed è collegata alla Melnik Ridge dallo Yankov Gap alto 575 m. Prende il nome dal Khan Asparuh di Bulgaria, 668-700 d.C., che incorporò per trattato il territorio tra i Monti Balcani e il Danubio nel 681 d.C.
Asparuh Vasilev/Asparuh Vasilev: Asparuh Vasilev è un centrocampista di calcio bulgaro che attualmente gioca per lo Slivnishki geroi.
Asparuh di_Bulgaria/Asparuh di Bulgaria: Asparuh era un sovrano dei Bulgari nella seconda metà del VII secolo ed è accreditato con l'istituzione del Primo Impero bulgaro nel 681.
Ponte Asparuhov/Ponte Asparuhov: L' Asparuhov most o il ponte Asparuhov è un ponte a Varna, sulla costa del Mar Nero in Bulgaria. Collega il distretto di Asparuhovo al resto della città attraverso i canali tra il Mar Nero e il Lago di Varna.
Ponte Asparuhov Most/Asparuhov: L' Asparuhov most o il ponte Asparuhov è un ponte a Varna, sulla costa del Mar Nero in Bulgaria. Collega il distretto di Asparuhovo al resto della città attraverso i canali tra il Mar Nero e il Lago di Varna.
Asparuhov Vrah/Picco Asparuh: Asparuh Peak è un picco situato sull'isola di Livingston, in Antartide. La vetta sale a 760 m a Bowles Ridge ed è collegata alla Melnik Ridge dallo Yankov Gap alto 575 m. Prende il nome dal Khan Asparuh di Bulgaria, 668-700 d.C., che incorporò per trattato il territorio tra i Monti Balcani e il Danubio nel 681 d.C.
Asparuhov most/Ponte Asparuhov: L' Asparuhov most o il ponte Asparuhov è un ponte a Varna, sulla costa del Mar Nero in Bulgaria. Collega il distretto di Asparuhovo al resto della città attraverso i canali tra il Mar Nero e il Lago di Varna.
Asparuhovo/Asparuhovo: Asparuhovo può riferirsi a: Asparuhovo, provincia di Burgas, un villaggio in Bulgaria Asparuhovo, provincia del Montana, un villaggio in Bulgaria Asparuhovo, Varna, un distretto di Varna, Bulgaria Ponte Asparuhovo, Varna, Bulgaria
Asparuhovo, Burgas_Province/Asparuhovo, Burgas Province: Asparuhovo è un villaggio nel comune di Karnobat, nella provincia di Burgas, nel sud-est della Bulgaria.
Asparuhovo, Montana_Province/Asparuhovo, Montana Province: Asparuhovo è un villaggio nel nord-ovest della Bulgaria. Si trova nel comune di Medkovets, nella provincia del Montana.
Asparuhovo, Varna/Asparuhovo, Varna: Asparuhovo è un distretto di Varna. Si trova nella parte meridionale della città e ha una popolazione di 27 000 abitanti. Nel distretto si trovano l'Istituto di Oceanologia e il Centro di idrodinamica navale bulgaro, entrambi parte dell'Accademia delle scienze bulgara.
Asparuhovo (disambigua)/Asparuhovo: Asparuhovo può riferirsi a: Asparuhovo, provincia di Burgas, un villaggio in Bulgaria Asparuhovo, provincia del Montana, un villaggio in Bulgaria Asparuhovo, Varna, un distretto di Varna, Bulgaria Ponte Asparuhovo, Varna, Bulgaria
Ponte Asparuhovo/Ponte Asparuhov: L' Asparuhov most o il ponte Asparuhov è un ponte a Varna, sulla costa del Mar Nero in Bulgaria. Collega il distretto di Asparuhovo al resto della città attraverso i canali tra il Mar Nero e il Lago di Varna.
Asparukh/Asparuh della Bulgaria: Asparuh era un sovrano dei Bulgari nella seconda metà del VII secolo ed è accreditato con l'istituzione del Primo Impero bulgaro nel 681.
Asparukh (nome)/Asparukh (nome): Asparukh è un nome maschile medio iraniano, attestato nell'antica Georgia e nella Bulgaria altomedievale. È un composto con i due elementi: " aspa " (cavallo) e " rauk " (splendere), che significa "colui che ha cavalli splendenti". Alcuni altri ricercatori sostengono che il nome derivi da " aspa " (cavallo) e " rah " (anima), che significa "uno con l'anima di un cavallo".
Asparuk Donev/Asparuh Nikodimov: Asparuh "Paro" Donev Nikodimov è un ex calciatore bulgaro e in seguito allenatore.
Asparuh Nikodimov/Asparuh Nikodimov: Asparuh "Paro" Donev Nikodimov è un ex calciatore bulgaro e in seguito allenatore.
Asparukh di_Bulgaria/Asparuh di Bulgaria: Asparuh era un sovrano dei Bulgari nella seconda metà del VII secolo ed è accreditato con l'istituzione del Primo Impero bulgaro nel 681.
Asparukh di_bulgaria/Asparuh di Bulgaria: Asparuh era un sovrano dei Bulgari nella seconda metà del VII secolo ed è accreditato con l'istituzione del Primo Impero bulgaro nel 681.
Ponte Asparukhovo/Ponte Asparuhov: L' Asparuhov most o il ponte Asparuhov è un ponte a Varna, sulla costa del Mar Nero in Bulgaria. Collega il distretto di Asparuhovo al resto della città attraverso i canali tra il Mar Nero e il Lago di Varna.
Aspararo/Asparro: Asparus è un genere di falene della sottofamiglia Arctiinae. Contiene la singola specie Asparus bicolor , che si trova in Sud Africa.
Asparus bicolore/Asparus: Asparus è un genere di falene della sottofamiglia Arctiinae. Contiene la singola specie Asparus bicolor , che si trova in Sud Africa.
Aspe/Aspa: Aspas o Espas possono riferirsi a:
Aspas, Fars/Aspas, Fars: Aspas è un villaggio nel distretto rurale di Aspas, distretto di Sedeh, contea di Eqlid, provincia di Fars, Iran. Al censimento del 2006, la sua popolazione era di 2.069, in 481 famiglie.
Aspa, Iran/Aspa: Aspas o Espas possono riferirsi a:
Aspas, Jonathan/Jonathan Aspas: Jonathan Aspas Juncal è un calciatore professionista spagnolo. Principalmente un centrocampista destro, può anche apparire come un terzino destro offensivo.
Distretto_Rurale di Aspas/Distretto Rurale di Aspas: Il distretto rurale di Aspas è un distretto rurale ( dehestan ) nel distretto di Sedeh, nella contea di Eqlid, nella provincia di Fars, in Iran. Al censimento del 2006, la sua popolazione era di 4.116, in 922 famiglie. Il distretto rurale ha 7 villaggi.
Aspas di_Sasan/Impero sasanide: L' Impero sasanide o sasanide , ufficialmente noto come Impero degli iraniani e chiamato dagli storici Impero neo-persiano , fu l'ultima dinastia imperiale persiana prima della conquista musulmana nella metà del VII secolo d.C. Prende il nome dalla casata di Sasan, durò per oltre quattro secoli, dal 224 al 651 d.C., diventando la dinastia persiana più longeva. L'impero sasanide succedette all'impero partico e ristabilì gli iraniani come una superpotenza nella tarda antichità, insieme al suo vicino rivale, l'impero romano-bizantino.
Aspasia/Aspasia: Aspasia era una donna influente nell'antica Grecia, che secondo Plutarco attirò i più importanti scrittori e pensatori dell'epoca, tra cui Socrate, nel suo salone, che divenne un centro intellettuale ad Atene. Aspasia era una metica e sebbene abbia trascorso la maggior parte della sua vita adulta in Grecia, pochi dettagli della sua vita sono completamente noti. Sebbene alcuni resoconti attribuiscano ad Aspasia un distinto retore e filosofo, esistono anche antiche raffigurazioni di Aspasia come custode di un bordello e un'etera. Aspasia è menzionata negli scritti di Platone, Aristofane, Senofonte e altri. La natura ipotetica delle conclusioni raggiunte su Aspasia, basate su informazioni relativamente scarse e contraddittorie, ha portato a questa gamma di rappresentazioni contraddittorie dal luminare intellettuale alla cortigiana. Per questo motivo gli studiosi moderni esprimono scetticismo sulla storicità della vita di Aspasia, convenendo che tanto è inverificabile, e così poco si può sapere, da rendere Aspasia priva di molta realtà storica. Il ruolo di Aspasia nella storia fornisce una visione cruciale per la comprensione delle donne dell'antica Grecia. Si sa molto poco delle donne del suo periodo. Uno studioso ha affermato che "Fare domande sulla vita di Aspasia è fare domande su metà dell'umanità".
Aspasia (Brasile)/Aspasia: Aspásia è un comune brasiliano dello stato di San Paolo. La popolazione è di 1.818 su un'area di 69,3 km². L'altitudine è di 595 m.
Aspasia (disambigua)/Aspasia (disambigua): Aspasia era una donna ateniese e amica di Pericle.
Aspasia (genere)/Aspasia (pianta): Aspasia , abbreviato in Asp. nel commercio orticolo, è un genere di 7 specie di orchidee presenti dal Messico meridionale al Brasile meridionale. Il genere è strettamente correlato a Miltonia e Brassia . Le specie di Aspasia hanno pochi fiori di medie dimensioni dai colori squisiti che vengono occasionalmente coltivati ​​o utilizzati per produrre ibridi artificiali.
Aspasia (rivista)/Aspasia (rivista): Aspasia : l'Annuario internazionale della storia delle donne e di genere dell'Europa centrale, orientale e sudorientale è una rivista accademica annuale sottoposta a revisione paritaria che tratta la ricerca sulla storia delle donne e di genere nell'Europa centrale, orientale e sudorientale. Aspasia è stata fondata nel 2006 da Francisca de Haan presso il Dipartimento di studi di genere dell'Università dell'Europa centrale. Nel primo decennio della sua esistenza, l'annuario è diventato un importante sbocco per la ricerca femminista condotta da studiose dell'Europa centrale e orientale. Oltre agli articoli di ricerca originali, l'annuario pubblica forum su argomenti relativi alla storia delle donne e di genere, nonché numerose recensioni di libri in inglese di testi pubblicati nelle lingue dell'Europa centrale e orientale.
Aspasia (orchidea)/Aspasia (pianta): Aspasia , abbreviato in Asp. nel commercio orticolo, è un genere di 7 specie di orchidee presenti dal Messico meridionale al Brasile meridionale. Il genere è strettamente correlato a Miltonia e Brassia . Le specie di Aspasia hanno pochi fiori di medie dimensioni dai colori squisiti che vengono occasionalmente coltivati ​​o utilizzati per produrre ibridi artificiali.
Aspasia (pianta)/Aspasia (pianta): Aspasia , abbreviato in Asp. nel commercio orticolo, è un genere di 7 specie di orchidee presenti dal Messico meridionale al Brasile meridionale. Il genere è strettamente correlato a Miltonia e Brassia . Le specie di Aspasia hanno pochi fiori di medie dimensioni dai colori squisiti che vengono occasionalmente coltivati ​​o utilizzati per produrre ibridi artificiali.
Aspasia Annia_Regilla/Appia Annia Regilla: Appia Annia Regilla , nome completo Appia Annia Regilla Atilia Caucidia Tertulla , era una donna romana ricca, aristocratica e influente, lontana parente di diversi imperatori e imperatrici romani. Era la moglie del famoso greco Erode Attico.
Aspasia Cruvellier_Mirault/Aspasia Cruvellier Mirault: Aspasia Cruvellier Mirault , è stata un'imprenditrice e proprietaria terriera americana. È riuscita ad acquisire terreni nella città di Savannah in Georgia, nonostante il divieto di proprietà terriera ad Antebellum Savannah per i non bianchi.
Aspasia Manos/Aspasia Manos: Aspasia Manos era un'aristocratica greca che divenne la moglie di Alessandro I, re di Grecia. A causa delle controversie sul suo matrimonio, fu nominata Madame Manos invece della regina Aspasia, fino a quando non fu riconosciuta come principessa Alessandro di Grecia e Danimarca dopo la morte di Alessandro e la restaurazione del re Costantino I, il 10 settembre 1922.
Aspasia Matsa/Aspasia Matsa: Aspasia Matsa-Razelos è stata una tennista greca dell'Athens Lawn Tennis Club.
Aspasia Matsa-Razelos/Aspasia Matsa: Aspasia Matsa-Razelos è stata una tennista greca dell'Athens Lawn Tennis Club.
Miniera di Aspasia e batteria/Mina di Aspasia e batteria: La miniera e la batteria di Aspasia è una miniera e batteria di stampaggio dichiarata patrimonio dell'umanità a Gulf Developmental Road, Georgetown, Contea di Etheridge, Queensland, Australia. Fu costruito dal 1916 al 1952. È anche conosciuto come Mount Turner Battery. È stato aggiunto al Queensland Heritage Register il 13 aprile 2006.
Aspasia Oldenburg/Aspasia Manos: Aspasia Manos era un'aristocratica greca che divenne la moglie di Alessandro I, re di Grecia. A causa delle controversie sul suo matrimonio, fu nominata Madame Manos invece della regina Aspasia, fino a quando non fu riconosciuta come principessa Alessandro di Grecia e Danimarca dopo la morte di Alessandro e la restaurazione del re Costantino I, il 10 settembre 1922.
Aspasia Papathanasiou/Aspasia Papathanasiou: Aspasia Papathanasiou è stata un'attrice teatrale, regista e scrittrice greca.
Punto Aspasia/Punto Aspasia: Aspasia Point è un ripido promontorio roccioso che forma l'estremità occidentale di Fanning Ridge, situata a 10 miglia (16 km) a est-sudest di Capo Nuñez, sulla costa meridionale dell'isola della Georgia del Sud. È stato nominato dal Comitato per i nomi dei luoghi antartici del Regno Unito in seguito alla mappatura del South Georgia Survey nel 1951-1952. Il nome deriva dall'associazione con Fanning Ridge, poiché la corvetta armata americana Aspasia sotto il comando del capitano Edmund Fanning prese 57.000 foche da pelliccia nella Georgia del Sud nel 1800-01.
Aspasia Razelos/Aspasia Matsa: Aspasia Matsa-Razelos è stata una tennista greca dell'Athens Lawn Tennis Club.
Aspasia interrotta/Aspasia variegata: L'aspasia variegata è una specie di orchidea diffusa in gran parte del Sud America settentrionale, Trinidad e nella regione amazzonica. Si verifica anche ad altitudini da 200-1.300 metri (660-4.270 piedi) in Bolivia.
Aspasia liturata/Aspasia variegata: L'aspasia variegata è una specie di orchidea diffusa in gran parte del Sud America settentrionale, Trinidad e nella regione amazzonica. Si verifica anche ad altitudini da 200-1.300 metri (660-4.270 piedi) in Bolivia.
Aspasia lunata/Aspasia lunata: L'aspasia lunata è una specie di orchidea, originaria del Sud America tropicale, nel sud-est e nel sud del Brasile e che raggiunge la Bolivia e il Paraguay, da 200-750 metri (660-2.460 piedi) di altitudine.
Aspasia lunata_var._superba/Aspasia lunata: L'aspasia lunata è una specie di orchidea, originaria del Sud America tropicale, nel sud-est e nel sud del Brasile e che raggiunge la Bolivia e il Paraguay, da 200-750 metri (660-2.460 piedi) di altitudine.
Aspasia di_Atene/Aspasia: Aspasia era una donna influente nell'antica Grecia, che secondo Plutarco attirò i più importanti scrittori e pensatori dell'epoca, tra cui Socrate, nel suo salone, che divenne un centro intellettuale ad Atene. Aspasia era una metica e sebbene abbia trascorso la maggior parte della sua vita adulta in Grecia, pochi dettagli della sua vita sono completamente noti. Sebbene alcuni resoconti attribuiscano ad Aspasia un distinto retore e filosofo, esistono anche antiche raffigurazioni di Aspasia come custode di un bordello e un'etera. Aspasia è menzionata negli scritti di Platone, Aristofane, Senofonte e altri. La natura ipotetica delle conclusioni raggiunte su Aspasia, basate su informazioni relativamente scarse e contraddittorie, ha portato a questa gamma di rappresentazioni contraddittorie dal luminare intellettuale alla cortigiana. Per questo motivo gli studiosi moderni esprimono scetticismo sulla storicità della vita di Aspasia, convenendo che tanto è inverificabile, e così poco si può sapere, da rendere Aspasia priva di molta realtà storica. Il ruolo di Aspasia nella storia fornisce una visione cruciale per la comprensione delle donne dell'antica Grecia. Si sa molto poco delle donne del suo periodo. Uno studioso ha affermato che "Fare domande sulla vita di Aspasia è fare domande su metà dell'umanità".
Aspasia di_Mileto/Aspasia: Aspasia era una donna influente nell'antica Grecia, che secondo Plutarco attirò i più importanti scrittori e pensatori dell'epoca, tra cui Socrate, nel suo salone, che divenne un centro intellettuale ad Atene. Aspasia era una metica e sebbene abbia trascorso la maggior parte della sua vita adulta in Grecia, pochi dettagli della sua vita sono completamente noti. Sebbene alcuni resoconti attribuiscano ad Aspasia un distinto retore e filosofo, esistono anche antiche raffigurazioni di Aspasia come custode di un bordello e un'etera. Aspasia è menzionata negli scritti di Platone, Aristofane, Senofonte e altri. La natura ipotetica delle conclusioni raggiunte su Aspasia, basate su informazioni relativamente scarse e contraddittorie, ha portato a questa gamma di rappresentazioni contraddittorie dal luminare intellettuale alla cortigiana. Per questo motivo gli studiosi moderni esprimono scetticismo sulla storicità della vita di Aspasia, convenendo che tanto è inverificabile, e così poco si può sapere, da rendere Aspasia priva di molta realtà storica. Il ruolo di Aspasia nella storia fornisce una visione cruciale per la comprensione delle donne dell'antica Grecia. Si sa molto poco delle donne del suo periodo. Uno studioso ha affermato che "Fare domande sulla vita di Aspasia è fare domande su metà dell'umanità".
Aspasia papilionacea/Aspasia lunata: L'aspasia lunata è una specie di orchidea, originaria del Sud America tropicale, nel sud-est e nel sud del Brasile e che raggiunge la Bolivia e il Paraguay, da 200-750 metri (660-2.460 piedi) di altitudine.
Aspasia silvana/Aspasia silvana: L'aspasia silvana è una specie di orchidea, esclusiva ed endemica delle montagne orientali della Serra do Mar brasiliana, da Rio de Janeiro a Bahia. Forma grandi colonie, tuttavia, non essendo una specie particolarmente comune, si trova solo occasionalmente, per lo più in aree di transizione tra bosco ombroso e aree aperte sia nelle foreste pluviali che nelle foreste montane nebulose.